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第1041章 许秋出手完美的科研步骤（第3页）
“先前提到，活菌表面有荚膜多糖，抗原表位被遮蔽。
“实际上更具体一点，嗜沫凝聚杆菌外膜蛋白a，正是通过二硫键与荚膜多糖交联，遮蔽下方的脂多糖表位。
“也就是说遮蔽抗原表位的，其实就是膜蛋白复合物，而这些蛋白就通过二硫键维持空间结构的稳定。”
完整二硫键维持的天然构象，会阻止抗体Fab段接近抗原表位。
因而，才根本没法生结合。
此时众人脸上都露出惊色。
不少人都不由得感慨。
埃米尔更是觉得羞愧万分。
亏他自己还是所谓的国际教授……
自己听完许秋的猜想之后，竟然打算直接用热灭活菌液直接做实验……
这也能成功。
但，效果和许秋如今的处理手法，却千差万别！
毕竟，热灭活，只能杀死表面的荚膜多糖。
而二硫键却还是会阻碍结合。
“不只是如此！”
这时候，段善继开口。
作为神经免疫学专家的他，看到了更多的东西。
他带着惊叹开口，道：“单纯做热灭活，后续要进行物理裂解，很有可能因为剧烈破碎破坏抗原表位，导致能生结合的抗原表位减少……
“但许秋的做法，热灭活属于物理处理、b-巯基乙醇的则是化学还原……物化协同，反应温和，可以保留生反应的脂多糖构象，从而确保抗体识别天然表位！”
若是要给个更精确的数据的话……
埃米尔的做法，d值可能只有。5左右，而许秋的做法，能将关键表位暴露提升信号1倍以上！
但凡有一点能结合的抗原表位，都不会遗漏！
可以说，堪称完美实验了。
“的确如此……”埃米尔思索过后，郑重点头。
再看向许秋的目光，越的复杂了。
而此刻，其余人也是极为专注，继续关注着许秋接下来的动作。
……
热灭活菌液制备完毕后，许秋将其与等体积的包被缓冲液混合。
随后离心，去除不溶性碎片，取上清用于eLIsa包被……
最终，到了最关键的一步——
。
